Indhold
- funktion
- struktur
- Betydningen af katalase
- Faktorer der påvirker katalasernes effektivitet
- Andre anvendelser af katalase
Catalase er et enzym, der findes i cellerne af dyr, planter og aerobic bakterier. Et enzym er et stort molekyle, syntetiseret i celler og produceret til at virke som en katalysator i en reaktion. Hver type enzym udfører en specifik funktion, og katalasens funktion er at omdanne et potentielt skadeligt biprodukt til elementer, der er nyttige til cellen.
funktion
Catalase, som de fleste enzymer, er et protein. Det findes i peroxisomer, som er membranøse cellelemeller. Catalase har en vigtig biologisk funktion: det katalyserer nedbrydning af hydrogenperoxid, et stof, der er toksisk for organismer, i vand og molekylært ilt, som både er harmløse og nyttige.
struktur
Humbulstrukturen af katalasen indeholder fire polypeptidkæder, der hver indeholder mere end 500 aminosyrer. Catalase har også fire hæmegrupper, der er fremstillet af protoporphyrinringe, der indeholder et enkelt jernatom. Disse ringe er anbragt inden for de fire kæder.
Betydningen af katalase
Hydrogenperoxid er et biprodukt af mange biologiske funktioner af organismer. Alle aerobic organismer bruger ilt ved åndedræt. Reduktionen af ilt i vand er ofte ufuldstændig, og en ekstra elektron fra en metalion kan overføres, hvilket forårsager peroxiddannelse. Imidlertid skabes det meste af hydrogenperoxidet under produktionen af ATP i mitokondrierne. Selvom hydrogenperoxid er toksisk for levende celler, sker reaktionen for at bryde den tilbage i vand og ilt hurtigt og effektivt. Catalase er kendt som et af de mest effektive enzymer, med en omsætning på omkring 200.000 hændelser / sekund / underenhed. Uden katalase for at øge reaktionshastigheden vil hydrogenperoxid forblive, hvilket ødelægger cellerne.
Faktorer der påvirker katalasernes effektivitet
Catalase og dens aktivitetshastighed ændres af flere faktorer, herunder temperatur, pH, saltkoncentration, mængde af substrat og tilstedeværelse af inhibitorer eller aktivatorer. Temperatur er en vigtig faktor i alle biokemiske reaktioner, da høj temperatur kan forårsage denaturering af enzymerne. Når enzymet denatureres, ændrer det dets konformation, hvilket får substratet til at binde mindre effektivt og derved reducere reaktionshastigheden. På den anden side, indtil den maksimale temperatur (som er forskellig for hver type katalase) nås, vil reaktionshastigheden øges sammen med temperaturen. PH, målingen af surheden eller koncentrationen af hydrogenioner i en opløsning måles på en skala fra 0 til 14. Da opløsningen bliver surere (under 7) kan enzymet opnå en hydrogenion fra opløsningen , og da opløsningen bliver mere grundlæggende (over 7), kan den miste en hydrogenion. Enhver af disse ekstremer kan reducere reaktionshastigheden, da katalase kemiske bindinger ændres. Der er to typer inhibitorer: ikke-kompetitive inhibitorer, som binder til et sted, der ikke er det aktive sted, og konkurrencedygtige inhibitorer, som binder til det aktive sted for katalase. Kobbersulfat er en kendt ikke-konkurrencedygtig hæmmer af katalase, og cyanid er kendt som en konkurrencedygtig inhibitor. Når mængden af hydrogenperoxid øges, vil reaktionshastigheden generelt også stige. Imidlertid følger de enzymatiske reaktioner Michaelis-Menten ligningen, som siger, at hver reaktion vil nå et mætningspunkt, hvilket betyder at ved en maksimal reaktionshastighed vil tilsætningen af mere substrat ikke længere have en virkning.
Andre anvendelser af katalase
Da katalase er til stede i stort set alle levende organismer, er det et af de mest studerede enzymer. Dette førte forskere til at finde andre funktioner til dette effektive enzym. Catalase bruges til at behandle plastens inderside for at pakke mad. Det forhindrer oxidation og hjælper derfor med at spare mad. Catalase anvendes også under kold steriliseringsprocessen, som er en proces til konservering af mælk og ost ved behandling med hydrogenperoxid. Dette enzym bruges til at fjerne eventuelle resterende spor af hydrogenperoxid.